基礎科目・生物
タンパク質と酵素
5問H30・R1・R4・R5・R6
ペプチド結合・ジスルフィド結合が共有結合であること、疎水性の部分が内側に集まること、等電点、酵素が活性化エネルギーを下げる生体触媒であることが出ます。
よく出る形
- タンパク質の構造と性質についての記述から，正しいものを選ぶ
- アミノ酸の数・側鎖・ペプチド結合・等電点を空欄に入れる（令和元）
- タンパク質・酵素や，アミラーゼなどが分解するものを空欄に入れる（令和5）
- 酵素について，非極性の側鎖・至適温度・無機触媒との違い・活性化エネルギー・リパーゼの記述から，適切なものを選ぶ（令和4）
- 毎回，定番の記述の1か所を反対にした文がまざる
覚えること
- タンパク質は20種類のアミノ酸がペプチド結合でつながった高分子。生物のアミノ酸はほとんど L 体
- アミノ酸の並び方（一次構造）は，DNA の塩基配列（mRNA の3つ組＝コドン）で決まる
- ペプチド結合（カルボキシ基とアミノ基の間で水がとれてできる）とジスルフィド結合（システインの S−S）は共有結合
- 立体の形（高次構造）は，水素結合・静電相互作用・疎水性相互作用（非共有結合）とジスルフィド結合で保たれる
- 二次構造（αヘリックス，βシート）は，主鎖の C＝O と N−H の間の水素結合で保たれる
- 水をきらう（非極性・疎水性の）側鎖は，水を避けてタンパク質の内側に集まる
- 等電点：全体の電荷が0になる pH
- pH が等電点より高いと負，低いと正に帯電する。電気泳動では，負のものは陽極（＋極），正のものは陰極（−極）へ動く
- 酵素：タンパク質でできた生体触媒（有機物）。反応に必要なエネルギー（活性化エネルギー）を下げて反応を速める。平衡の位置は変えない
- 酵素は活性部位に基質（作用する相手）がはまって働く。決まった基質にだけ働く（基質特異性）
- 酵素の量が一定で基質を増やすと，反応の速さはやがて頭打ちになる（最大速度）
- 競争的阻害：基質に似た物質が活性部位を奪い合って妨げる。基質を十分に増やすと，阻害の影響は小さくなる
- 酵素には，よく働く温度（至適温度）・pH がある。熱で変性した酵素は，冷やしても元に戻らないことが多い
- 20℃以下や100℃近くで働く酵素もある（好熱菌など）
- アミラーゼ → デンプン，リパーゼ → 脂肪（エステル結合），プロテアーゼ → タンパク質，セルラーゼ → セルロースを分解する
- 抗体は異物にくっつくタンパク質で，触媒ではない
解き方
- 「共有結合か非共有結合か」を1つずつ確かめる
- 「内側か外側か」「L 体か D 体か」「下げるか上げるか」「正か負か」の向きを確かめる
- 酵素の記述は，「どこまでも」「必ず」「どの物質にも」のような言い切りに注意する
ひっかけ
- 「ペプチド結合は非共有結合」「ジスルフィド結合も非共有結合」は誤り
- 「非極性アミノ酸の側鎖は表面に多い」は誤り（内側）
- 「酵素は無機触媒」「活性化エネルギーを増加させる」は誤り
- 酵素は平衡の位置を生成物の側にずらさない
- 熱で変性した酵素が，冷やせば必ず元に戻るとは限らない
このテーマの過去問（このサイトに解説がある 4問）
- 令和6年度タンパク質の性質基礎科目 I-4-6解説を読む
- 令和5年度タンパク質と酵素基礎科目 I-4-5解説を読む
- 令和4年度酵素の性質基礎科目 I-4-5解説を読む
- 令和元年度タンパク質とアミノ酸基礎科目 I-4-6解説を読む
平成に出た同じテーマ（1問）
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- 平成30年度タンパク質の性質